蛋白质的一级结构（protein primary structure）
在蛋白质分子中，从N-端至C--端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构
肽键、二硫键
一级结构决定了蛋白质分子的空间结构
β6一个氨基酸的谷氨酸背缬氨酸替代
蛋白酶、溶菌酶破坏的为一级结构
多肽链的局部有规则重复的主链构象为蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（protein secondary structure）
是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象
氢键
参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1与Cα2在平面上的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单位
右手螺旋——顺时针走向
螺距为0.54nm，一圈包含了3.6个氨基酸残基
氢键与长轴平行
氨基酸侧链外侧，肽键内侧
亲水性和疏水性残基有规律排列在对称轴平行的两个侧面
折叠成锯齿状结构
180度回折
由4个氨基酸残基组成
第一个残基的羰基氧(O)与第四个残基的氨基氢(H)可以形成氢键
第二个残基通常为脯氨酸
存在于球状蛋白质中的特殊二级结构
是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分
αα、βαβ、ββ等几种形式
与癌基因表达调控有关
βαβ，Zn可以稳固模体的α-螺旋结构（转录因子含有）
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
蛋白质三级结构（protein tertiary structure)
是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，
也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为密集且稳定的区域，并各行其功能
次级键（疏水作用、盐键、氢键、范德华力）
提供保护环境加速蛋白质折叠成天然构象
热休克蛋白（Hsp70)
伴侣蛋白
核质蛋白
未折叠肽段正确折叠
错误折叠肽段正确折叠
二硫键的正确形成
蛋白质的四级结构（protein quanternary structure)
蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用
氢键和离子键
一条多肽链其完整的三级结构
单纯蛋白
蛋白部分+非蛋白部分
纤维状蛋白
球状蛋白
氨基酸序列相似而空间结构与功能相近的蛋白质（同源蛋白质）
2个或2个以上的蛋白质家族之间，氨基酸序列的相似性并不高，但含有发挥相似作用的同一模体结构
2~20个氨基酸——寡肽
20~50个氨基酸——多肽
50以上——蛋白质
1分子氨基酸的α-羧基和1分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成
酰胺键
游离的α-羧基称为羧基末端（C-端）
游离的α-氨基称为氨基末端（N-端）
肽键具有一定的双键性质，不能自由旋转，形成的6个原子在同一平面上
由许多氨基酸残基组成、折叠成特定的空间结构、并具有特定生物学功能的多肽
天冬谷
赖精组
老色本
一两假饼干腹泻
孤半天始苏
甲缬赖异苯亮色苏（甲携来一本亮色书）
组氨酸（儿童）
半胱氨酸，胱氨酸，蛋氨酸
缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸
（常见）酪氨酸，丝氨酸，苏氨酸
组，异亮，亮，苯丙，蛋，色，苏，赖，缬
（租一两本淡色书来写）
脯，羟脯，苏，赖（不抢书来）
异亮、苯丙、酪、色、苏
（一本老色书）
亮、赖（同样来）
丝、色、组、甘（施舍竹竿）、
脯氨酸
半胱氨酸
同型半胱氨酸、瓜氨酸，鸟氨酸
胱氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸
芳香族，即含苯环
不具有手性
唯一碳链长度命名
亮氨酸与异亮氨酸互为同分异构体
含巯基，极性最强，还原能力最强，以胱氨酸的形式存在
属于亚氨基酸，不能形成α-螺旋
等电点（isoelectric point,PI)
在某一PH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点
PI=
PK1和PK2为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数
特指色氨酸、酪氨酸
最大吸收峰在280nm附近
分析溶液蛋白质含量的快速简便方法
最大吸收峰在570nm附近
作为氨基酸定量分析的方法
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%，而且含氮物质以蛋白质为主
100g样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮克数*6.25*100
测定在280nm处对紫外线的吸收强度
氨基酸与茚三酮反应测定在570nm处的吸收强度
由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽
与外源嗜电子毒物结合，阻断这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，免受毒物损害
强还原性，防止氧化
催产素（9肽）、加压素（9肽）、促甲状腺素释放激素（3肽）
在神经传导过程中起信号传导作用的肽类
脑啡肽（5肽）
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